Sự khác nhau giữa protein hình sợi và protein hình cầu

Sự khác biệt giữa protein dạng sợi và protein hình cầu

Sự khác nhau giữa protein hình sợi và protein hình cầu
Sự khác biệt giữa protein dạng sợi và protein hình cầu - Khoa HọC

Các khu vực chính được bảo hiểm

1. Protein sợi là gì
- Định nghĩa, cấu trúc, chức năng
2. Protein hình cầu là gì
- Định nghĩa, cấu trúc, chức năng
3. Điểm giống nhau giữa protein sợi và protein hình cầu
- Phác thảo các tính năng phổ biến
4. Sự khác biệt giữa các protein dạng sợi và hình cầu
- So sánh sự khác biệt chính

Điều khoản quan trọng

Protein sợi, Protein hình cầu, Cấu trúc bậc hai, Độ hòa tan, Cấu trúc bậc ba

Sự khác nhau giữa protein hình sợi và protein hình cầu

Protein sợi là gì

Protein dạng sợi là protein không hòa tan có cấu trúc giống như sợi. Một tên gọi khác của protein sợi là scleroprotein . Một số ví dụ về protein sợi là collagen, elastin, actin, myosin, keratin, v.v ... Chức năng chính của protein sợi là hình thành khung cấu trúc của cơ thể như mô liên kết, sụn, dây chằng, mạch máu, phổi, tử cung, tóc, và móng tay. Do đó, các protein này cung cấp hỗ trợ cấu trúc và cơ học cho cơ thể.

Sự khác nhau giữa protein hình sợi và protein hình cầu

Hình 1: Actin và Myosin trong cơ bắp

Các cấu trúc khác được hình thành bởi protein sợi là lụa và bọt biển.

Protein hình cầu là gì

Protein hình cầu là một protein hòa tan có cấu trúc hình cầu. Do đó, protein này là trong cấu trúc cấp ba của nó. Do khả năng hòa tan, protein hình cầu có thể được vận chuyển vào các bộ phận khác nhau của cơ thể thông qua chất lỏng cơ thể. Độ hòa tan của chúng là do các tương tác liên phân tử yếu.

Sự khác nhau giữa protein hình sợi và protein hình cầu

Hình 2: Protein hình cầu trong màng tế bào

Protein hình cầu có vai trò quan trọng trong cơ thể vì chúng có liên quan đến các chức năng trao đổi chất khác nhau. Một số protein hình cầu, như enzyme, xúc tác cho các phản ứng sinh hóa; nội tiết tố điều hòa các chức năng của cơ thể, duy trì cân bằng nội môi. Các protein hình cầu giống như huyết sắc tố vận chuyển oxy. Albumin và globulin là hai loại protein hình cầu chính trong máu.

Khái niệm protein?

Protein là gì?

Protein hay còn gọi là chất đạm. Đây được hiểu là những phân tử hoặc đại phân tử chứa một hoặc nhiều chuỗi axit amin. Protein là một chất dinh dưỡng vô cùng quan trọng với cơ thể người và động vật.

Cấu trúc của protein

Dựa vào khái niệm, có thể thấy, cấu trúc protein là một hoặc nhiều chuỗi axit amin tạo thành. Đây chính là cấu trúc cơ bản của thành phần dinh dưỡng này. Các protein có cấu trúc tương đối mềm dẻo, vì thế có thể uốn, gấp mà không cần hỗ trợ. Đồng thời, cấu trúc của protein rất linh hoạt, chúng có thể thay đổi tùy thuộc vào chức năng sinh học mà chúng thực hiện.

Hình cầu và sợi nhỏ hợp thành protein: đặc điểm cơ bản

Bốn lớp học quan trọng nhất của hợp chất hữu cơ là một phần của cơ thể: axit nucleic, chất béo, carbohydrate và protein. Về sau này sẽ được thảo luận trong bài viết này.

Bốn loại cấu trúc protein

Bốn cấp độ của cấu trúc protein được phân biệt với nhau bởi mức độ phức tạp trong chuỗi polypeptit. Một phân tử protein đơn lẻ có thể chứa một hoặc nhiều kiểu cấu trúc protein: cấu trúc sơ cấp, thứ cấp, bậc ba và bậc bốn.

1. Cấu trúc chính

Cấu trúc sơ cấp mô tả thứ tự duy nhất trong đó các axit amin liên kết với nhau để tạo thành protein. Protein được cấu tạo từ một bộ 20 axit amin. Nói chung, các axit amin có các đặc điểm cấu tạo sau:

  • Một carbon (carbon alpha) liên kết với bốn nhóm dưới đây:
  • Một nguyên tử hydro (H)
  • Một nhóm cacboxyl (-COOH)
  • Một nhóm amin (-NH2)
  • Nhóm "biến" hoặc nhóm "R"

Tất cả các axit amin đều có liên kết cacbon alpha với nguyên tử hydro, nhóm cacboxyl và nhóm amin. Nhóm "R" khác nhau giữa các axit amin và xác định sự khác biệt giữa các đơn phân protein này . Trình tự axit amin của protein được xác định bởi thông tin có trong mã di truyền tế bào . Thứ tự của các axit amin trong chuỗi polypeptit là duy nhất và đặc trưng cho một loại protein cụ thể. Thay đổi một axit amin đơn lẻ gây ra đột biến gen , thường dẫn đến một protein không hoạt động.

Mục lục

  • 1 Hóa sinh
    • 1.1 Sự xuất hiện trong tế bào
  • 2 Tổng hợp
    • 2.1 Sinh tổng hợp
    • 2.2 Hóa tổng hợp
  • 3 Protein
    • 3.1 Xác định cấu trúc
  • 4 Chức năng tế bào
    • 4.1 Enzyme
    • 4.2 Tín hiệu tế bào và liên kết phối tử
    • 4.3 Protein cấu trúc
  • 5 Phương pháp nghiên cứu
    • 5.1 Tinh sạch protein
    • 5.2 Khu trú tế bào
    • 5.3 Proteomic
    • 5.4 Tin sinh học
      • 5.4.1 Dự đoán cấu trúc và mô phỏng
      • 5.4.2 Dự đoán protein mất trật tự và cấu trúc không cố định
  • 6 Dinh dưỡng
  • 7 Lịch sử và từ nguyên
  • 8 Tham khảo
  • 9 Sách
  • 10 Liên kết ngoài
    • 10.1 Cơ sở dữ liệu và các dự án
    • 10.2 Các website giáo dục

Hóa sinhSửa đổi

Cấu trúc hóa học của liên kết peptide (bên dưới) và cấu trúc ba chiều của một liên kết peptide giữa alanine với một amino acid bên cạnh (bên trên)

Cấu trúc mesome của liên kết peptide kết nối từng amino acid để tạo thành polyme protein.

Hầu hết các protein đều chứa một hoặc nhiều chuỗi polyme mạch thẳng cấu thành từ tập hợp 20 L-α-amino acid khác nhau. Các amino acid cấu tạo nên protein (amino acid sinh protein) có những đặc điểm cấu trúc giống nhau: đều có một α-carbon mà tại đó một nhóm amin, một nhóm carboxyl, và nhiều loại nhóm bên (side chain) khác nhau có thể liên kết vào. Chỉ có proline là khác với cấu trúc cơ bản này khi nó chứa một vòng tại điểm N-kết thúc của nhóm amin, khiến cho nửa nhóm CO–NH có hình dáng cố định là một mặt phẳng.[1] Nhóm bên của các amino acid cơ sở có tính chất và cấu trúc hóa học rất đa dạng; chính sự kết hợp và tương tác giữa các nhóm bên amino acid trong protein đã xác định cấu trúc 3 chiều và đặc tính phản ứng hóa học của protein.[2]

Amino acid trong một chuỗi polypeptide được liên kết với nhau bằng liên kết peptide. Khi được liên kết trong chuỗi protein, từng amino acid được gọi là phần thừa (hay phần dư, residue), và cấu trúc liên kết một loạt các nguyên tử carbon, nitro, và oxy được gọi là mạch chính hay bộ khung protein.[3]

Liên kết peptide có hai dạng cộng hưởng (resonance, hay cấu trúc mesome) góp phần tạo nên một số đặc trưng liên kết đôi và làm cản trở sự quay xung quanh trục của nó, vì vậy mà các nguyên tử carbon alpha hầu như là đồng phẳng với nhau. Hai góc nhị diện khác trong liên kết peptide xác định hình dạng cục bộ đảm nhiệm bởi khung xương protein.[4] Điểm kết thúc của protein với một nhóm carboxyl tự do được gọi là điểm kết thúc-C hoặc đầu mút cacboxy, trong khi điểm kết thúc với một nhóm amin tự do được gọi là điểm kết thúc-N hoặc đầu mút amin. Các thuật ngữ protein, polypeptide, và peptide có một chút khó hiểu và có thể mang ý nghĩa chồng lặp. Protein nói chung được sử dụng để nhắc đến những phân tử sinh học hoàn thiện trong cấu hình ổn định, trong khi peptide thường chỉ một oligome amino acid ngắn mà không có cấu trúc ba chiều ổn định. Tuy vậy, ranh giới giữa hai định nghĩa này thường không xác định rõ ràng và thường là peptide dài khoảng 20–30 amino acid.[5] Polypeptide thường muốn đề cập tới bất kỳ một mạch thẳng nào tạo nên từ amino acid, bất kể chiều dài, và thường hàm ý sự vắng mặt của một cấu hình xác định.

Sự xuất hiện trong tế bàoSửa đổi

Các nhà sinh học ước tính một vi khuẩn kích thước trung bình chứa khoảng 2 triệu protein trong tế bào của nó (ví dụ như E. coli và Staphylococcus aureus). Các vi khuẩn nhỏ hơn, như Mycoplasma hay spirochetes sẽ chứa ít phân tử hơn, vào cỡ 50.000 đến 1 triệu phân tử protein. Ngược lại, các tế bào nhân thực có kích thước lớn hơn và do vậy chứa nhiều protein hơn. Ví dụ, tế bào nấm men ước tính có khoảng 50 triệu protein và tế bào người có từ 1 đến 3 tỷ protein. Bộ gene của vi khuẩn mã hóa cho protein thấp hơn 10 lần so với của người (ví dụ vi khuẩn nhỏ ~1.000, E. coli: ~4.000, nấm men: ~6.000, loài người: ~20.000).[6]

Nồng độ của các protein trong một tế bào có một phổ giá trị rất rộng, từ chỉ một vài phân tử cho đến hàng trăm nghìn phân tử trong một tế bào. Khoảng một phần ba tổng số protein không được sản sinh ra trong tế bào hay chỉ sinh ra trong những điều kiện nhất định. Ví dụ, trong số 20.000 protein được mã hóa bởi bộ gene ở loài người chỉ có 6.000 được phát hiện trong nguyên bào lympho.[7] Hơn nữa, số lượng protein mà bộ gene mã hóa có mối tương quan với cấu trúc phức tạp của cơ thể vật chủ. Sinh vật nhân thật, vi khuẩn, vi khuẩn cổ và vi rút tương ứng có trung bình 15145, 3200, 2358 và 42 protein được mã hóa trong bộ gene của chúng.[8]

Mục lục

  • 1 Cấu tạo hoá học
  • 2 Cấu trúc không gian
  • 3 Liên kết peptide
  • 4 Ý nghĩa cấu trúc bậc 1 protein
  • 5 Sự hình thành bốn bậc cấu trúc protein
    • 5.1 Cấu trúc bậc một: chuỗi amino acid cơ bản
    • 5.2 Cấu trúc bậc hai: Cuộn gấp không gian
    • 5.3 Cấu trúc bậc ba: Liên kết disulfid (-S - S-)
    • 5.4 Cấu trúc bậc bốn: Tổ hợp các tiểu phần
  • 6 Xem thêm
  • 7 Tham khảo

Cấu tạo hoá họcSửa đổi

  • Là hợp chất hữu cơ gồm 4 nguyên tố cơ bản C, H, O, N thường có thêm S và đôi lúc có P.
  • Thuộc loại đại phân tử, phân tử lớn nhất dài 0,1 micromet, phân tử lượng có thể đạt tới 1,5 triệu đ.v.C.
  • Thuộc loại đa phân tử, đơn phân là các amino acid.
  • Có hơn 20 loại amino acid khác nhau tạo nên các prôtêin, mỗi amino acid có 3 thành phần: gốc cacbon (R), nhóm amin (-NH2) và nhóm carboxyl (-COOH), chúng khác nhau bởi gốc R. Mỗi amino acid có kích thước trung bình 3Å.
  • Trên phân tử các amino acid liên kết với nhau bằng các liên kết peptide tạo nên chuỗi polypeptide. Liên kết peptide được tạo thành do nhóm carboxyl của amino acid này liên kết với nhóm amin của amino acid tiếp theo và giải phóng 1 phân tử nước. Mỗi phân tử protein có thể gồm một hay nhiều chuỗi polypeptide cùng loại.
  • Từ 20 loại amino acid kết hợp với nhau theo những cách khác nhau tạo nên vô số loại prôtêin khác nhau (trong các cơ thể động vật, thực vật ước tính có khoảng 1014 – 1015 loại prôtêin). Mỗi loại prôtêin đặc trưng bởi số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp các amino acid trong phân tử. Điều đó giải thích tại sao trong thiên nhiên các prôtêin vừa rất đa dạng, lại vừa mang tính chất đặc thù.
STT amino acid Viết tắt (3 ký tự)[1] Viết tắt (1 ký tự)[1] Side-chain polarity[1] Side-chain charge (pH 7.4)[1] Hydropathy index[2] Độ hấp thụ λmax(nm)[3] ε at λmax (x10−3 M−1 cm−1)[3]
1 Alanine Ala A nonpolar neutral 1.8
2 Arginine Arg R Basic polar positive −4.5
3 Asparagine Asn N polar neutral −3.5
4 Aspartic acid Asp D acidic polar negative −3.5
5 Cysteine Cys C nonpolar neutral 2.5 250 0.3
6 Glutamic acid Glu E acidic polar negative −3.5
7 Glutamine Gln Q polar neutral −3.5
8 Glycine Gly G nonpolar neutral −0.4
9 Histidine His H Basic polar positive(10%)

neutral(90%)

−3.2 211 5.9
10 Isoleucine Ile I nonpolar neutral 4.5
11 Leucine Leu L nonpolar neutral 3.8
12 Lysine Lys K Basic polar positive −3.9
13 Methionine Met M nonpolar neutral 1.9
14 Phenylalanine Phe F nonpolar neutral 2.8 257, 206, 188 0.2, 9.3, 60.0
15 Proline Pro P nonpolar neutral −1.6
16 Serine Ser S polar neutral −0.8
17 Threonine Thr T polar neutral −0.7
18 Tryptophan Trp W nonpolar neutral −0.9 280, 219 5.6, 47.0
19 Tyrosine Tyr Y polar neutral −1.3 274, 222, 193 1.4, 8.0, 48.0
20 Valine Val V nonpolar neutral 4.2